Die Darstellung der Proteinketten als Bänder zeigt, wie diese in mehrere Domänen unterteilt ist, die als "Knäuel" in Erscheinung treten. Die Ketten werden durch mehrere Disulfid-Brücken (gelb) in der Hinge-Region zusammengehalten. Zudem befindet sich im Zentrum jeder der Domänen eine intramolekulare Disulfidbrücke. Die schweren Ketten enthalten je vier, die leichten je zwei dieser Immunoglobulin-Domänen. Die verschiedenen Domänen zeigen das gleiche Faltungsmuster, obwohl ihre Aminosäurensequenz unterschiedlich ist.

Die ersten (N-terminalen) Domänen jeder Kette zeigen die grösste Sequenzvariabilität. Sie werden deshalb die variablen Domänen genannt (VH ist die variable Domäne der schweren Kette (heavy chain), VL die der leichten Kette(light chain)).

Je eine VL- und eine VH-Domäne bilden zusammen die Antigen-Erkennungstelle (orange) aus. Ein nur aus VL und VH bestehendes Molekül (FV-Fragment) kann gentechnologisch in Bakterien hergestellt werden. Da die Domänen der FV-Fragmente leicht dissozieren, produziert man jedoch meistens single-chain FV Fragmente (scFV), in denen die beiden Domänen durch eine flexible Peptidkette kovalent verbunden sind. Eine andere Möglichkeit ist die Stabilisierung des FV-Fragments durch eine zusätzliche Disulfid-Brücke zwischen den Domänen (SSFV-Fragment)

Antikörper können durch Proteasen in definierte Fragmenten zerlegt werden. Durch Pepsin-Spaltung wird das FC-Fragment , das aus den CH3 und CH4-Domänen der beiden schweren Ketten besteht, zerstört. Es bleiben die beiden über Disulfid-brücken verknüpften Fab Fragmente, die das bivalente (FAB)2-Fragment mit zwei Antigen-Bindungsstellen bilden.

Bei Verdauung mit Papain wird die flexible Hinge-Region verdaut. Man erhält als Produkt zwei monovalente FAB-Fragmente und ein FC-Fragment. Verschiedenen Immunoglobulin-Subtypen (IgG, IgA, IgE, IgM) unterscheiden sich vor allem in ihren FC-Fragmenten, die eine unterschiedliche Anzahl von Domänen enhalten können und über Disulfid-Brücken multimerisieren können