Inhalt

Struktur
Drehbewegung

II. Mechanismus des Motors (Untereinheit F0)

Struktur
Animation

I. Einführung

Struktur

Stuktur der ATP Synthase (Quelle)

Animationen:
ATP-Bildung

Fast vollständige (Laden dauert lange!) aus Hefe-Vakuolen

Nachweis der Drehbewegung: Und sie dreht sich doch

Eine ATP Synthase wurde am einen Ende auf einer Glasplatte befestigt. Am anderen Ende wurden mittels Streptavidin /Biotin ein fluoreszierendes Actin-Filament befestigt und ATP zugegeben.

Quelle

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II. Mechanismus des Motors (Untereinheit F0)

Struktur des Motors (A₁C₁₂ Untereinheit der F1FO ATP Synthase)

Animation (Quelle)

Die c₁₂-Untereinheit des Subkomplex F₀ besteht aus kreisförmig angeordneten Proteinen, die einen äusserst hydrophoben Bereich aufweisen, der in die Membran eingelassen ist. Mitten in diesem Bereich liegen tritt bei jedem Eiweiss als einzige hydrophile Aminosäure ein Aspartat auf. Wegen der stark hydrophoben Umgebung lieden die Aspartatseitenketten alle protoniert vor (die H⁺ sind nicht dargstellt, weil sie mit röntgenkristallographischen Methoden nicht erkennbar sind) - alle bis auf eine:
Von dem seitlichen Protein (Untereinheit a) ragt eine positiv geladene Arginin-Seitenkette in den Kreis aus c-Untereinheiten. Unmittelbar neben ihrer positiven Ladung befinden sich zwei Asparat-Seitenketten. Unter den stark hydrophoben Bedingungen, unter denen geladene Teilchen energetisch sehr ungünstig sind, ist nur eine davon protoniert, die andere deprotoniert, damit sich die Ladungen das Arginins und des deprotonierten Aspartats gegenseitig aufheben. Welche aber protoniert ist, spielt keine Rolle. Nun steht die eine der beiden Gruppen (diejenige, welche die ungewöhnliche Konformation aufweist) am Ende eines H⁺-gänigen Kanals, der in der Matrix endet, die andere (mit derselben Konformation wie alle anderen) mit einem Kanal, der im Intermembranraum endet. Weil der pH im Intermembranraum tiefer ist und das Potential dort positiver, ist die Chance viel grösser, dass die mit dem Intermembran verbundene Carboxylgruppe protoniert wird, die andere deprotoniert, und dass sich die Argininkette also mit der deprotonierten Seitenkette zusammen von der Stelle wegbewegt, als umgekehrt. Die beiden geladenen Seitenketten kommen dann inder hydrophoben Umgebung auch nicht mehr "voneinander los".
So betreibt also der elektrochemische Gradient über die Reaktionswahrscheinlichkeit einen Sperrklinkenmechanismus, so dass die normale Brownsche Bewegung dann die ATP Synthase antreiben kann (Animation aus dieser Quelle). Gut möglich, dass das elektrische Feld auch noch auf andere Weise in Antrieb dieses "Elektromotors" verwendet wird, die Details sind diesbezüglich aber noch nicht geklärt.
In welcher Konformation die Aspartat-Seitenketten mit ihren Kanälen verbunden sind und wo diese Kanäle sich genau befinden könnten, ist immer noch Gegenstand der Debatte.

Wenn in einer Zelle sehr viel ATP vorliegt und der elektrochemische Gradient sehr klein ist, läuft die ATP Synthase in die andere Richtung: ATP wird abgebaut und dafür werden Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt.

In manchen ATPasen besteht dieser "Motor" nicht aus 12 Untereinheiten, sondern aus 14. Was bedeutet das für die Ausbeute (ATP pro übertragenem H⁺) bzw. unter welchen Umständen macht eine solche ATPase Sinn?

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Animation der Drehbewegung

Animation des Mechanismus der Drehbewegung (Quelle). Es macht den Anschein, als würden sich die Eiweisshelices jeder Einheit wie beim Walzer tanzen vollständig gegeneinander drehen. Das kann aber nicht sein - weshalb? Welche Bewegung wurde also nicht animiert?

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