Antikörper - Meister der molekularen Erkennung Worum geht es?
Funktion durch Struktur
Antigen-Erkennung
Antikörper-Vielfalt
Selbst und Fremd

Funktion durch Struktur

Hier ist der häufigste Antikörper-Typ - ein Immunglobulin G (IGG) - in der Cartoon-Darstellung zu sehen. Bei dieser Darstellungsform werden Proteinabschnitte, die eine alpha-Helix bilden, spiralförmig, und solche, die ein beta-Faltblatt bilden, streifenförmig dargestellt. Abschnitte ohne spezielle Sekundärstruktur werden strichförmig dargestellt. Die Einfärbung ist hier strukturbezogen: alpha-Helices sind rot, beta-Faltblätter gelb, die übrigen Proteinbereiche grau eingefärbt. Die an den Proteinketten haftenden Kohlenhydrate sind mit kugelförmigen Atomen und ebenfalls grau dargestellt.

Sehen wir uns die Struktur genauer an:

Das ganze Antikörpermolekül besteht aus vier Proteinketten:

Disulfidbrücken schaffen die notwendige Stabilität :

In den Anfängen der Antikörpererforschung entdeckte man, dass man Antikörper mit der Protease Pepsin in zwei Fragmente zerlegt werden konnte:

Später erkannte man, dass das Fab-Fragment tatsächlich aus vier Bereichen besteht: Einerseits aus zwei identischen Domänen, die für die Bindung zuständig sind, andererseits aus zwei zusätzlichen Domänen, die noch zum konstanten Teil gehören. Insgesamt besteht ein Antikörper somit aus 5 Domänen:

Ein charakteristisches Strukturelement von Antikörpern ist die sogenannte Immunglobulinfaltung. Sie besteht aus 4 beta-Faltblättern, die mit einer Disulfidbrücke verbunden sind.

Wie in der Sequenz deutlich wird, enthält jede Immunglobulinfaltung drei Schleifen, die die Faltblätter miteinander verbinden.

Für die Antigenbindung sind die insgesamt sechs Schleifen der variablen äussersten Domäne von entscheidender Bedeutung: Sie weisen eine hochvariable Aminosäuresequenz auf und sind so der Schlüssel für die riesige Vielfalt der Antikörper. Deshalb werden diese Schleifen auch CDR's genannt: Complimentary determining regions.

 Im nächsten Teil: Wie erkennt ein Antikörper ein Antigen?

 

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