Aminosäuren und Proteinstruktur

Aminosäuren
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Proteinbildung
   
Proteinstruktur
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Proteinbildung

Eiweissstoffe (Proteine) sind kettenförmige Moleküle, die aus alpha-Aminosäuren aufgebaut sind.

Bei alpha-Aminosäuren hängen an einem C-Atom, das Ca genannt wird, eine Aminogruppe (-NH2, basisch), eine Karboxylgruppe (-COOH, sauer), ein Wasserstoff-Atom und eine Seitenkette, die die verschiedenen Aminosäuren unterscheidet. Da die Karboxylgruppe sauer ist (pKs-Werte zwischen 1.8 und 2.4) und die Aminogruppe basisch ist (pKs-Werte zwischen 9.0 und 10.7), wird ein Proton von der Karboxylgruppe auf die Aminogruppe übertragen, und die freie Aminosäure liegt unter physiologischen Bedingungen als Zwitterion vor: -NH3+, -COO-. Daher sind die meisten a-Aminosäuren gut wasserlöslich, aber sehr schlecht löslich in organischen Lösungsmitteln. Einige der Aminosäuren haben eine weitere protonierbare Gruppe in der Seitenkette. Diese werden entsprechend als saure oder basische Aminosäuren bezeichnet: Die saure Aminosäuren Asparaginsäure und Glutaminsäure haben eine zusätzliche Karboxylgruppe in der Seitenkette. Die basische Aminosäure Lysin enthält eine Aminogruppe, Arginin eine Guanidinogruppe und Histidin eine Imidazolgruppe

Im Protein sind die Aminosäuren durch Peptidbindungen verknüpft. Die Peptidbindung ist ein Spezialfall einer Amidgruppe, die unter Abspaltung eines Wassermoleküls die a-Karboxylgruppe einer Aminosäure mit der a-Aminogruppe der nächsten Aminosäure verbindet. Daher tragen die a-Aminogruppen und a-Karboxylgruppe mit Ausnahme der beiden Kettenenden nichts zur elektrischen Ladung eines Proteins bei. Diese wird hauptsächlich durch die Protonierung der Aminosäuren-Seitenketten bestimmt.

20 unterschiedliche Aminosäuren können bei der Proteinsynthese im Ribosom in Proteine eingebaut werden. Einige davon können im Protein weiter modifiziert werden. So können Prolin zu 4-Hydroxyprolin und Lysin zu 5-Hydroxylysin oxydiert werden (ZB. in Kollagen, einem wichtigen strukturellen Protein). In Eukaryonten werden extrazelluläre Proteine häufig glykosyliert, das heisst, Zuckerreste werden an die Seitenketten-OH Gruppe der Aminosäuren Serin und Threonin angehängt, und solche Zuckerreste können weiter übertragen werden of das -NH2 der Seitenketten-Amidgruppe von Asparagin. Die -OH -Gruppen von Serin, Threonin und Tyrosin können enzymatisch phosphoryliert werden. Solche Phosphorylierungen spielen eine wichtige Rolle bei der Signalübermittlung in der Zelle. Andere normalerweise nicht in Proteinen vorkommende Aminosäuren wie zB Ornithin oder Citrullin spielen eine wichtige Rolle als Stoffwechsel-Zwischenprodukte.

Die kleinste Aminosäure ist das Glyzin. Ihre Seitenkette besteht nur aus einem Wasserstoffatom. Damit hat ihr Ca-Atom zwei gleiche Substituenten und ist achiral. In allen anderen Aminosäuren stellt das Ca-Atom ein chirales Zentrum dar. Nach der Fischer-Konvention wird die Konformation an einem chiralen Zentrum als D- oder L- bezeichnet. Nur L-Aminosäuren werden bei der ribosomalen Proteinsynthese in Proteine eingebaut, obwohl eine posttranslationelle Umwandlung in die entsprechende D-Aminosäure in Ausnahmefällen vorkommt.

Zwei Aminosäuren (Isoleuzin und Threonin) enthalten ein zweites chirales Zentrum am Cb-Atom.

Peptide und Proteine

Zwanzig verschiedenen Aminosäuren werden bei der normalen Biosynthese von Proteinen durch die Ribosomen eingebaut (es gibt über 5000 Proteine).
Bei der Proteinsynthese wird jeweils die a-Karboxylgruppe einer Aminosäure mit der a-Aminogruppe der nächsten Aminosäure unter Abspaltung von Wasser verknüpft. Die dabei entstehende Amidgruppe wird in diesem Spezialfall auch Peptidgruppe genannt. Kurze Ketten von Aminosäuren nennt man Peptide oder Polypeptide, lange Ketten (>100 Aminosäuren) Proteine (Eiweiss-Stoffe), siehe weiter bei Proteinstruktur.